Stockage et transfert des lipides dans la cellule

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Les cellules eucaryotes sont composées de milliers d’espèces lipidiques différentes. Les lipides remplissent des fonctions essentielles et variées, en servant aussi bien d’éléments constitutifs des membranes, de molécules de signalisation ou de réserve énergétique. Après leur synthèse, les lipides doivent être triés et exportés vers le bon compartiment cellulaire. Dans notre équipe, nous étudions comment les lipides sont transportés vers les différents compartiments grâce aux protéines de transfert de lipide et comment ils sont stockés dans les gouttelettes lipidiques. Pour cela, nous utilisons différents systèmes modèles, comme la levure bourgeonnante unicellulaire, des lignées cellulaires, ou des systèmes synthétiques de protéines et de lipides. Nous combinons une variété d’approches (bioinformatique, biologie moléculaire, biochimie, microscopie en fluorescence et méthodes biophysiques) pour décrypter les détails moléculaires de ces processus cellulaires fondamentaux.

  1. Le transfert de lipides se produit souvent dans les sites de contact membranaire, qui sont des régions d’apposition étroite entre les organites. Nous sommes particulièrement intéressés par l’homéostasie de la phosphatidylsérine (PS), qui est synthétisée dans le réticulum endoplasmique, mais qui est fortement enrichie dans le feuillet cytosolique de la membrane plasmique. Nous étudions comment la protéine Osh6, qui transfère la PS dans la membrane plasmique de la levure, coopère avec la protéine Ist2 qui est le facteur d’attachement du réticulum endoplasmique et de la membrane plasmique.
  2. Les gouttelettes lipidiques sont des organites ubiquitaires dont la taille très variable dépend du type de cellule, atteignant plus de 100 micromètres dans les adipocytes matures. Nous étudions une famille de protéines, les périlipines, qui tapissent abondamment la surface des gouttelettes lipidiques grâce à des hélices amphipathiques. Nous nous intéressons à la façon dont ces protéines contribuent au maintien de la taille et de la stabilité des gouttelettes lipidiques, en particulier dans les adipocytes.

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Alenka Copic

Membres de l'équipe

  • Alenka COPIC Chef d'équipe
    (Chercheur CR1) +33 (0)4 34 35 95 27
  • Juan-Martin DAMBROSIO
    (Post-Doc) +33 (0)4 34 35 95 26
  • Celine FRANCKHAUSER
    (IE-Recherche) +33 (0)4 34 35 95 26
  • Tinkara PERME
    (Stagiaire) +33 (0)4 34 35 95 26
  • Meryem REZZIK
    (IE-Recherche) +33 (0)4 34 35 95 26
    • 2021

      A comprehensive library of fluorescent constructs of SARS-CoV-2 proteins and their initial characterization in different cell types.

      Miserey-Lenkei S, Trajkovic K, D'Ambrosio JM, Patel AJ, Čopič A, Mathur P, Schauer K, Goud B, Albanèse V, Gautier R,[...]

      Biol Cell.10.1111/boc.202000158 Pubmed

    • 2021

      Exceptional stability of a perilipin on lipid droplets depends on its polar residues, suggesting multimeric assembly.

      Giménez-Andrés M, Emeršič T, Antoine-Bally S, D'Ambrosio JM, Antonny B, Derganc J, Čopič A.

      Elife. 10:e61401. Pubmed

    • 2020

      Osh6 requires Ist2 for localization to ER-PM contacts and efficient phosphatidylserine transport in budding yeast.

      D'Ambrosio JM, Albanèse V, Lipp NF, Fleuriot L, Debayle D, Drin G, Čopič A

      J Cell Sci. 133(11):jcs243733. Pubmed

    • 2018

      A giant amphipathic helix from a perilipin that is adapted for coating lipid droplets.

      Čopič A, Antoine-Bally S, Giménez-Andrés M, La Torre Garay C, Antonny B, Manni MM, Pagnotta S, Guihot J, Jackson CL.

      Nat Commun. 9(1):1332 Pubmed

    • 2018

      The Many Faces of Amphipathic Helices.

      Giménez-Andrés M, Čopič A, Antonny B.

      Biomolecules. 8(3):45. Pubmed

    • 2016

      Membrane bending by protein crowding is affected by protein lateral confinement.

      Derganc J, Čopič A.

      Biochim Biophys Acta. 1858(6):1152-9. Pubmed

    • 2015

      Phosphatidylserine transport by ORP/Osh proteins is driven by phosphatidylinositol 4-phosphate

      Moser von Filseck J, Čopič A, Delfosse V, Vanni S, Jackson CL, Bourguet W, Drin G.

      Science. 349(6246):432-6. Pubmed

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